Name des Moduls | [91270] Biomolekulare Strukturen | Bezeichnung des Moduls | BBC3.A12 |
Studiengang | [625] - Biochem./Molekularbio. | ECTS Punkte | 10 |
Arbeitsaufwand für Selbststudium | 210 | Häufigkeit des Angebotes (Modulturnus) | jedes 2. Semester (ab Wintersemester) |
Arbeitsaufwand in Präsenzstunden | 90 | Dauer des Moduls | 1 |
Arbeitsaufwand Summe (Workload) | 300 | ||
Modul-Verantwortliche/r | Schuster |
Voraussetzung für die Vergabe von Leistungspunkten (Prüfungsform) | Mündliche Prüfungen oder Klausuren zu beiden Teilen; Vorlesung Grundlagen biomolekularer Strukturen (34%), Vorlesung/Übung 3D-Strukturen biologischer Makromoleküle (66%) |
Zusätzliche Informationen zum Modul | Teilnahme an einem Modul zum Thema Bioinformatik wird empfohlen |
Voraussetzung für die Zulassung zum Modul | Drei der vier Grundmodule Biochemie I und II, Genetik und Zellbiologie |
Verwendbarkeit (Voraussetzung wofür) | Bachelorarbeit |
Art des Moduls (Pflicht-, Wahlpflicht- oder Wahlmodul) | Aufbaumodul |
Zusammensetzung des Moduls / Lehrformen (V, Ü, S, Praktikum, …) | V: 2 SWS |
Inhalte | In der Vorlesung Grundlagen biomolekularer Strukturen werden Grundlagen der strukturellen Hierarchie in Proteinen (Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur), zu biogenen Aminosäuren, Peptidbindung, Architektur des Proteinrückgrates, Wasserstoffbrücken, Sekundärstrukturelemente (Helices, beta-Stränge, „turns/loops“), Faltungsmotive, Wechselwirkungen, Proteinfaltung und -stabilität, Chaperone, hydrophober Kern, lösliche versus membranständige Proteine, Fibrillen, Aggregate, Struktur-Funktionsbeziehung /Katalyse in löslichen Proteinen (Proteasen) und in Membranproteinen des Energiehaushaltes, Struktur von Nukleinsäuren und zu biomolekularen Schäden durch reaktive Sauerstoffespezies vermittelt. In der Vorlesung/Übung 3D-Strukturen biologischer Makromoleküle werden Struktur und Eigenschaften der proteinogenen Aminosäuren, innere Koordinaten, theoretische Beschreibung und Vorhersagen der Proteinstruktur, die Rolle des Prolins, helikales Rad, Gängigkeit von Superhelices, Modelle der Proteinfaltung, thermodynamische Eigenschaften von Proteinen, Root-mean-squaredistance, Nukleinsäurestrukturen, Wirkstoffforschung und -design vertiefend betrachtet. |
Lern- und Qualifikationsziele | Erwerb theoretischer Kenntnisse über Raumstrukturen von Proteinen und Nukleinsäuren und über Bindungseigenschaften von Wirkstoffen; Schulung des räumlichen Vorstellungsvermögens; Anwendung mathematischer Rechnungen zur Raumstrukturanalyse |
Voraussetzung für die Zulassung zur Modulprüfung | Abgabe und Vorrechnen von Lösungen zu Aufgaben in der Übung. Die genauen Modalitäten werden zu Beginn bekanntgegeben. |